A szerkezeti felépítését a fehérjemolekula szintek: másodlagos szerkezete egy fehérje

A szerkezete alapján a fehérjék és proteidek a polipeptid-lánc, és a fehérje molekula állhat egy, két vagy több áramkör. Mindazonáltal, a fizikai, biológiai és kémiai tulajdonságait biopolimereket miatt nem csak egy általános kémiai szerkezet, amely lehet egy „értelmetlen”, hanem más szinten a szervezet a fehérje molekulák.

Az elsődleges szerkezet egy fehérjét határozza meg minőségi és mennyiségi aminosav-összetétele. Peptid kötések alapján a primer szerkezetét. Az első alkalommal ez a feltételezés szerint 1888-ban A. Ya. Danilevsky, és később a gyanút megerősítette a peptidek szintézise, amely végzi E. Fischer. A szerkezet a fehérje molekulák részletesen vizsgált A. Ya. Danilevskim és E. Fischer. Ezen elmélet szerint, a fehérje molekulák, tartalmaz egy nagy számú aminosav-maradékok, amelyek kapcsolódnak a peptid kötések. fehérje molekula lehet egy vagy több polipeptid láncot.

Amikor elsődleges szerkezetének fehérjék a vizsgálathoz használt vegyi anyagok és proteolitikus enzimek. Így módszerrel Edman nagyon kényelmes, hogy azonosítsa a terminális aminosavak.

A másodlagos szerkezet a fehérje mutatja térbeli konfigurációját a fehérjemolekula. Vannak az alábbi másodlagos szerkezeti típusok: alfa-hélix, a béta-spirál, kollagén hélix. A tudósok azt találták, hogy a legjellemzőbb az alfa-hélix szerkezet a peptidek.

A másodlagos szerkezete a protein stabilizálódjon útján hidrogénkötések. Az utóbbi között felmerülő hidrogénatomok kötődik egy elektronegatív nitrogénatomjához egy peptid kötést, és egy karbonilcsoport oxigénatomját a negyedik egyik aminosav, és ők irányítják a spirál mentén. Energia számítások azt mutatják, hogy a polimerizációs ezen aminosavak hatékonyabb jobb alfa-hélix, amely jelen van a natív fehérjék.

A másodlagos szerkezete egy fehérje: béta-redős struktúrát

Polipeptidlánc béta-redők teljesen megfeszül. Béta-ráncok vannak kialakítva kölcsönhatása két peptid kötések. Ez a szerkezet jellemző rostos fehérjék (keratin, fibroin, stb). Különösen, a béta-keratin jellemzi párhuzamos elrendezése polipeptid láncok, amelyek tovább stabilizálják a láncok közötti diszulfid kötés. A selyem fibroin szomszédos polipeptid lánc ellentétes irányú.

A másodlagos szerkezet a fehérje: kollagén hélix

A formáció három spiralizált tropokollagén láncok, amely egy rúd alakú. Spiralizált lánc curl és alkotnak szuperhélix. Helix stabilizált hidrogénkötések között a hidrogén az peptid előforduló aminosav aminosav-maradék, egy lánc és az oxigén a karbonilcsoport az aminosavmaradék másik lánc. Bemutatta kollagén szerkezet adja magas szilárdságát és rugalmasságát.

A harmadlagos szerkezetét a fehérje

A legtöbb fehérje a természetes állapotban nagyon tömör szerkezet, ami által meghatározott az alakja, mérete, és a polaritás az aminosav gyökök, és aminosav-szekvenciája.

Jelentős hatása a kialakulását természetes fehérje konformációt, vagy egy tercier struktúrákat hidrofób és ionos kölcsönhatások, hidrogén kötések, stb .. Az ezen erők hatására érjük termodinamikailag célszerű konformációját a fehérje molekula és stabilizálása.

A negyedleges szerkezet

Ez a fajta a molekula szerkezete az eredménye egyesület több alegység egyetlen molekula komplexet. A készítmény mindegyik alegység tartalmaz primer, szekunder és tercier struktúrákat.