Mi a szerepe az enzim fehérje? Az enzimatikus fehérjék funkciójának: példák

Testünk munkája rendkívül összetett folyamat, amely több millió sejtet, több ezer nagyon változatos anyagot tartalmaz. De van egy olyan terület, amely teljesen függ a különleges fehérjéktől, amelyek nélkül az ember vagy az állat életét teljesen lehetetlen. Amint azt valószínűleg sejtette, jelenleg enzimekkel foglalkozunk.

Ma megfontoljuk a fehérjék enzimatikus funkcióját. Ez a biokémia fontos területe.

Mivel ezek az anyagok főleg fehérjék, ezek maguk is figyelembe vehetők. Szükséges tudni, hogy az enzimeket először a 19. század 30-as évei fedezték fel, de több mint egy évszázadon keresztül a tudósok többé-kevésbé egységes definícióra tettek szert. Tehát mi az enzimfunkció? Erről, valamint struktúrájáról és a reakciók példáiról megtudhatja a cikkünket.

Meg kell érteni, hogy nem minden fehérje lehet elméletileg enzim. Csak a globuláris fehérjék katalitikus aktivitást mutatnak más szerves vegyületekkel szemben. Mint minden ilyen típusú természetes vegyület, az enzimek aminosav-maradékokból állnak. Ne felejtsük el, hogy a fehérjék enzimatikus funkciója (amelyek példái a cikkben szerepelnek) csak azoknál lehet, amelyeknek móltömege nem kevesebb, mint 5000.

Mi az enzim, modern definíciók

Az enzimek biológiai eredetű katalizátorok . Képesek gyorsítani a reakciókat a reakcióban részt vevő két reagens (szubsztrát) közötti legközelebbi kapcsolat miatt. Elmondható, hogy a fehérjék enzimatikus funkciója olyan biokémiai reakciók katalizálásának folyamata, amelyek csak egy élő szervezetre jellemzőek. Csak egy kis részét lehet a laboratóriumban reprodukálni.

Meg kell jegyeznünk, hogy az utóbbi években történt egyfajta áttörés ebben az irányban. A tudósok fokozatosan megközelítik a mesterséges enzimek létrehozását, amelyeket nem csak a nemzetgazdaság, hanem az orvostudomány is felhasználhat. Enzimeket fejlesztenek ki, amelyek hatékonyan képesek elpusztítani a rák kialakulásának még kis területét is.

Az enzim melyik része van közvetlenül a reakcióban?

Megjegyezzük, hogy az aljzattal való érintkezés nem tartalmazza az enzim teljes testét, hanem csak annak kis területét, amelyet aktív központnak neveznek. Ez a fő tulajdonsága, a komplementaritás. Ez a koncepció arra utal, hogy az enzim ideálisan alkalmas a hordozóra és fizikai-kémiai tulajdonságaira. Elmondható, hogy ebben az esetben a fehérjeenzimek funkciója a következő:

• A vízhéja leereszkedik a felszínről.
• Van egy határozott deformáció (pl. Polarizáció).
• Ezután különleges módon helyezkednek el a térben, egyidejűleg közelednek egymáshoz.

Ezek a tényezők a reakció gyorsulásához vezetnek. És most végezzünk összehasonlítást az enzimek és a szervetlen katalizátorok között.

Amint láthatjuk, a fehérjék enzimatikus funkciója feltételezi a specificitást. Azt is hozzátesszük, hogy ezeknek a fehérjéknek számos specifikus specifikussága is van. Egyszerűen fogalmazva, az emberi enzimek valószínűleg nem alkalmasak a tengerimalacok számára.

Fontos információ az enzimek szerkezetéről

E vegyületek szerkezetében három szintet azonnal megkülönböztetünk. Az elsődleges szerkezetet az enzimek részét képező aminosavmaradékok azonosítják. Mivel a fehérjék enzimatikus funkciója, amelyek példáit idézően idézzük fel ebben a cikkben, csak bizonyos vegyületkategóriák végezhetők, nagyon reális, ha pontosan meghatározzuk ezeket a tulajdonságokat.

Ami a másodlagos szintet illeti, a tagságot további típusú kötések határozzák meg, amelyek ezen aminosavmaradékok között felmerülhetnek. Ezek a kötések hidrogén, elektrosztatikus, hidrofób és van der Waals kölcsönhatások. A kötések okozta stressz következtében az enzim különböző részein α-spirálok, hurkok és β-szálak képződnek.

A tercier struktúra a polipeptidlánc viszonylag nagy szakaszainak köszönhetően egyszerűen összecsukható. Az így kapott szálak neve domének. Végül e struktúra végső képződése csak akkor következik be, ha a különböző domének közötti stabil kölcsönhatás létrejön. Nem szabad megfeledkeznünk arról, hogy a domének kialakulása abszolút független sorrendben történik.

A domainek néhány jellemzője

Jellemzően a polipeptid lánc, amelyből képződnek, körülbelül 150 aminosav-maradékból áll. Amikor a domének kölcsönhatásba lépnek egymással, egy gömb alakul ki. Mivel az enzimfunkciót az aktív központok az alapjukon végzik, ennek fontosságát meg kell érteni.

Magának a doménnek a megkülönböztetése az a tény, hogy számos aminosavmaradvány közötti kölcsönhatást figyeltek meg. Számuk sokkal nagyobb, mint a tartományok közötti reakcióké. Így a köztük lévő üregek viszonylag "sebezhetőek" a különféle szerves oldószerek hatására. A térfogata 20-30 köbös angström nagyságrendű, amely több molekula vízhez is illeszkedik. A különböző doméneknek gyakran teljesen egyedi térszerkezete van, amely teljesen más funkciók teljesítményéhez kapcsolódik.

Aktív központok

Rendszerint az aktív központok szigorúan a tartományok között helyezkednek el. Ennek megfelelően mindegyikük nagyon fontos szerepet játszik a reakció során. Ennek a doménmegoldásnak köszönhetően az enzim ezen régiójának jelentős rugalmassága és mobilitása megtalálható. Ez rendkívül fontos, mivel az enzimatikus funkciót csak azok a vegyületek végzik, amelyek megfelelően megváltoztathatják térbeli pozíciójukat.

Az enzim testében lévő polipeptidkötés hossza és a komplex funkciók végrehajtásának módja között közvetlen összefüggés van. A szerep komplikációját a két katalitikus domén között aktív reakcióközép kialakításával és teljesen új domének kialakításával érhetjük el.

Néhány enzimfehérje (példák: lizozim és glikogén-foszforiláz) nagymértékben változnak méretükben (129 és 842 aminosavmaradék), bár katalizálják ugyanazon típusú kémiai kötések hasítási reakcióját. A különbség az, hogy a nagyobb tömegű és nagyobb enzimek képesek jobban ellenőrizni helyüket az űrben, ami nagyobb stabilitást és gyorsaságot biztosít .

Az enzimek alapvető osztályozása

Jelenleg a szokásos osztályozás gyakori és széles körben elterjedt az egész világon. Elmondása szerint hat fő osztály van megkülönböztetve, a megfelelő alosztályokkal. Csak az alapvető kérdéseket vesszük figyelembe. Itt vannak:

1. Oxidoreduktázok. A fehérjeenzimek funkciója ebben az esetben az oxidációs-redukciós reakciók stimulálása.

2. Transzfer. Az alábbi csoportok aljzatai közötti átvitel:

• Egy szén-maradék.
• Az aldehidek maradékai, valamint a ketonok.
• Acil és glikozil komponensek.
• Alkil (kivételként nem hordozhat CH3-ot).
• Nitrogénbázisok.
• Foszfort tartalmazó csoportok.

3. Hidrolázok. Ebben az esetben a fehérjék enzimatikus funkciójának értéke a következő típusú vegyületek felosztását jelenti:

• Észterek.
• Glikozidok.
• Éterek, valamint tioéterek.
• Peptid típusú kötések.
• CN típusú kapcsolatok (kivéve ugyanazokat a peptideket).

4. Lyses. Képesek arra, hogy a kettőskötés kialakulását követően felszabaduljanak a csoportoktól. Ezenkívül a fordított eljárást is elvégezhetjük: egyes csoportok összekapcsolása kettős kötésekkel.

5. Izomerázok. Ebben az esetben a fehérjék enzimatikus funkciója a komplex izomer reakciók katalizációja. Ez a csoport a következő enzimeket tartalmazza:

• Racemázok, epimerázok.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekuláris oxidoreduktázok.
• Intramolekuláris transzferázok.
• Intramolekuláris lyázok.

6. Ligázok (más néven szintetázok). Az ATP hasadására szolgál bizonyos kötések egyidejű kialakításával.

Könnyű észrevenni, hogy a fehérjék enzimatikus funkciója hihetetlenül fontos, hiszen bizonyos mértékig szinte minden olyan reakciót szabályoznak, amelyek a szervezetben másodpercenként előfordulnak.

Milyen maradt az enzim a szubsztráttal való kölcsönhatás után?

Gyakran az enzim egy globuláris eredetű fehérje, amelynek aktív központját aminosav-maradékai képviselik. Minden más esetben a központ tartalmaz egy erősen kapcsolt protézist vagy koenzimet (például ATP), amelynek kapcsolata sokkal gyengébb. Az egész katalizátort holoenzimnek nevezik, és az ATP eltávolítása után keletkezett maradéka egy apozenz.

Így e tulajdonság szerint az enzimeket a következő csoportokra osztják:

• Egyszerű hidrolázok, lyázok és izomerázok, amelyek nem tartalmaznak koenzim bázist.
• Fehérje-enzimek (példák - néhány transzaminázok), amelyek protéziscsoportot tartalmaznak (pl. Liponsav). Ez a csoport számos peroxidázzal is rendelkezik.
• Ennizmusok, amelyekre a koenzim regenerációja kötelező. Ezek közé tartozik a kinázok, valamint a legtöbb oxidoreduktáz.
• Egyéb katalizátorok, amelyek összetétele még nem teljesen ismert.

Az első csoportba tartozó összes anyagot széles körben használják az élelmiszeriparban. Minden más katalizátor nagyon specifikus körülményeket igényel az aktiváláshoz, ezért csak a szervezetben vagy bizonyos laboratóriumi kísérletekben működik. Így az enzimfunkció egy nagyon specifikus reakció, amely bizonyos típusú reakciók stimulálását (katalizálja) az emberi vagy állati test szigorúan meghatározott körülményei között.

Mi történik egy aktív központban, vagy Miért olyan hatékonyan működnek az enzimek?

Többször is azt mondtuk, hogy az enzimatikus katalízis megértésének kulcsa egy aktív központ létrehozása. Ott van a szubsztrát specifikus kötése, amely ilyen körülmények között sokkal aktívabb lesz a reakcióban. Annak érdekében, hogy megértsük az ott végrehajtott reakciók bonyolultságát, tegyünk egy egyszerű példát: a glükóz fermentálásához 12 enzimet kell egyszerre venni! Ilyen nyugtalan kölcsönhatás csak azért lehetséges, mert az enzimatikus funkciót ellátó fehérje a legmagasabb specifikus fokú.

Az enzimek faji specifitása

Abszolút lehet. Ebben az esetben a specifitás csak egy, szigorúan meghatározott enzim típusra mutatható ki. Tehát az ureáz csak a karbamiddal kölcsönhatásba lép. Laktóz tejben a reakcióban semmilyen körülmények között nem lép be. Ez a protein-enzimek funkciója a szervezetben.

Ezenkívül gyakran abszolút csoportspecifitás is létezik. Amint az a címből is megfogalmazódott, ebben az esetben a "szervezhetőség" szigorúan a szerves anyagok egyik csoportjához (észterek, beleértve a komplexeket, az alkoholokat vagy az aldehideket). Így a pepszin, amely a gyomor egyik fő enzimje, csak a peptidkötés hidrolízise tekintetében specifikus. Az alkohol-dehidrogenáz kizárólag alkoholokkal kölcsönhatásba lép, és a laktid-dehidrogenáz nem szünetel semmit, csak az a-hidroxisavakat.

Az is előfordul, hogy az enzimfunkció egy bizonyos vegyületcsoportra jellemző, de bizonyos körülmények között az enzimek olyan anyagokon hatnak, amelyek eltérnek alapvető "céljukatól". Ebben az esetben a katalizátor "egy bizonyos anyagkategóriába" gravitálja ", de bizonyos körülmények között más (nem feltétlenül analóg) vegyületeket is fel tud osztani. Igaz, ebben az esetben a reakció sokszor lassabban megy.

A tripszin peptidkötésekre gyakorolt hatása széles körben ismert, de nagyon kevés ember tudja, hogy ez a fehérje, amely enzimatikus szerepet tölt be a gasztrointesztinális traktusban, könnyen reagálhat a különböző észtervegyületekkel.

Végül a specifitás lehet optikai. Ezek az enzimek kölcsönhatásba léphetnek a legkülönbözőbb anyagok legszélesebb skálájával, de csak azzal a feltétellel, hogy szigorúan meghatározott optikai tulajdonságokkal rendelkeznek. Így a fehérjék enzimes funkciója ebben az esetben nagymértékben hasonló a nem enzimek és a szervetlen eredetű katalizátorok működésének elvéhez.

Milyen tényezők határozzák meg a katalízis hatékonyságát?

Ma úgy gondolják, hogy az enzim hatékonyságának rendkívül magas fokát meghatározó tényezők:

• A koncentráció hatása.
• A térorientáció hatása.
• Az aktív reakcióközpont multifunkcionalitása.

Általában a koncentrációs hatás lényege nem különbözik a szervetlen katalízis reakciójától. Ebben az esetben a szubsztrát koncentrációja az aktív centrumban keletkezik, ami többszörösen nagyobb, mint a megoldás teljes térfogatának azonos értéke. A reakció közepén az anyag molekulái szelektíven válogatnak, amelyeknek reagálniuk kell egymással. Nem nehéz kitalálni, hogy ez a hatás több nagyságrenddel a kémiai reakció sebességének növekedéséhez vezet.

Ha egy standard kémiai folyamat folytatódik, rendkívül fontos, hogy a kölcsönható molekulák mely része ütközik egymással. Egyszerűen fogalmazva, az anyag molekulái az ütközés idején feltétlenül szigorúan egymáshoz viszonyítva kell irányulniuk. Tekintettel arra, hogy az enzim aktív centrumában ilyen fordulatot kényszerítenek, miután az összes résztvevő komponens egy sorban áll, a katalizációs reakciót körülbelül három nagyságrenddel felgyorsítják.

Kevesebb többfunkciós ebben az esetben arra utal, hogy egy ingatlan minden eleme az aktív hely egyidejűleg (vagy szigorúan koordinált) hatnak a molekula „kezelt” anyag. Ahol az egyik (molekula) nem csak megfelelően térben rögzített (lásd. Fent), hanem jelentősen megváltoztatja annak jellemzőit. Mindez együtt vezet az a tény, hogy az enzim egyre sokkal könnyebb, hogy fellépjen a hordozó, ha szükséges.